Determination of reducing power and metal chelating ability of antioxidant peptides: revisited methods.
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Auteurs : Laetitia L S. Canabady-Rochelle [France] ; Christelle Harscoat-Schiavo [France] ; Violette Kessler [France] ; Arnaud Aymes [France] ; Frantz Fournier [France] ; Jean-Michel Girardet [France]Source :
- Food chemistry [ 0308-8146 ] ; 2015.
Descripteurs français
- KwdFr :
- MESH :
- analyse : Peptides.
- Acide ascorbique, Antioxydants, Chélateurs.
English descriptors
- KwdEn :
- MESH :
- chemical , analysis : Peptides.
- chemical , chemistry : Antioxidants, Ascorbic Acid, Chelating Agents.
Abstract
The purpose of this study was to improve two common tests used for antioxidant capacity measurements, i.e. the reducing power and chelating ability measurements, for appropriate comparisons between the molecules tested and chosen references, as the usual methods are often performed in a qualitative way rather than a quantitative way. After revision, it was then possible to determine an AERC indice (Ascorbate Equivalent Reducing Capacity) and a CECC (Carnosine Equivalent Chelating Capacity) or EECC (EDTA Equivalent Chelating Capacity) indice according to the standard chosen, by analogy to the TEAC indice (Trolox Equivalent Antioxidant Capacity) already used in many reported works to determine the free radical scavenging activity. Thus, the determination of these relative indices enables the comparison of antioxidative capacities obtained in various studies. The adaptation of these two tests to micro-scales and the calculation of AERC, EECC and CECC were performed on model peptides.
DOI: 10.1016/j.foodchem.2015.02.147
PubMed: 25863620
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Electronic address: Laetitia.canabady-rochelle@univ-lorraine.fr.</nlm:affiliation><country xml:lang="fr">France</country><wicri:regionArea>Université de Lorraine, Laboratoire Réactions et Génie des Procédés (LRGP, UMR 7274 CNRS-UL), équipe Bioprocédés-Biomolécules, E.N.S.A.I.A., 2, avenue de la forêt de Hayes, 54 500 Vandœuvre-lès-Nancy</wicri:regionArea></affiliation></author><author><name sortKey="Harscoat Schiavo, Christelle" sort="Harscoat Schiavo, Christelle" uniqKey="Harscoat Schiavo C" first="Christelle" last="Harscoat-Schiavo">Christelle Harscoat-Schiavo</name><affiliation wicri:level="1"><nlm:affiliation>Université de Lorraine, Laboratoire Réactions et Génie des Procédés (LRGP, UMR 7274 CNRS-UL), équipe Bioprocédés-Biomolécules, E.N.S.A.I.A., 2, avenue de la forêt de Hayes, 54 500 Vandœuvre-lès-Nancy, France.</nlm:affiliation><country xml:lang="fr">France</country><wicri:regionArea>Université de Lorraine, Laboratoire Réactions et Génie des Procédés (LRGP, UMR 7274 CNRS-UL), équipe Bioprocédés-Biomolécules, E.N.S.A.I.A., 2, avenue de la forêt de Hayes, 54 500 Vandœuvre-lès-Nancy</wicri:regionArea></affiliation></author><author><name sortKey="Kessler, Violette" sort="Kessler, Violette" uniqKey="Kessler V" first="Violette" last="Kessler">Violette Kessler</name><affiliation wicri:level="1"><nlm:affiliation>Université de Lorraine, Laboratoire Réactions et Génie des Procédés (LRGP, UMR 7274 CNRS-UL), équipe Bioprocédés-Biomolécules, E.N.S.A.I.A., 2, avenue de la forêt de Hayes, 54 500 Vandœuvre-lès-Nancy, France.</nlm:affiliation><country xml:lang="fr">France</country><wicri:regionArea>Université de Lorraine, Laboratoire Réactions et Génie des Procédés (LRGP, UMR 7274 CNRS-UL), équipe Bioprocédés-Biomolécules, E.N.S.A.I.A., 2, avenue de la forêt de Hayes, 54 500 Vandœuvre-lès-Nancy</wicri:regionArea></affiliation></author><author><name sortKey="Aymes, Arnaud" sort="Aymes, Arnaud" uniqKey="Aymes A" first="Arnaud" last="Aymes">Arnaud Aymes</name><affiliation wicri:level="1"><nlm:affiliation>Université de Lorraine, Laboratoire Réactions et Génie des Procédés (LRGP, UMR 7274 CNRS-UL), équipe Bioprocédés-Biomolécules, E.N.S.A.I.A., 2, avenue de la forêt de Hayes, 54 500 Vandœuvre-lès-Nancy, France.</nlm:affiliation><country xml:lang="fr">France</country><wicri:regionArea>Université de Lorraine, Laboratoire Réactions et Génie des Procédés (LRGP, UMR 7274 CNRS-UL), équipe Bioprocédés-Biomolécules, E.N.S.A.I.A., 2, avenue de la forêt de Hayes, 54 500 Vandœuvre-lès-Nancy</wicri:regionArea></affiliation></author><author><name sortKey="Fournier, Frantz" sort="Fournier, Frantz" uniqKey="Fournier F" first="Frantz" last="Fournier">Frantz Fournier</name><affiliation wicri:level="1"><nlm:affiliation>Université de Lorraine, Laboratoire Réactions et Génie des Procédés (LRGP, UMR 7274 CNRS-UL), équipe Bioprocédés-Biomolécules, E.N.S.A.I.A., 2, avenue de la forêt de Hayes, 54 500 Vandœuvre-lès-Nancy, France.</nlm:affiliation><country xml:lang="fr">France</country><wicri:regionArea>Université de Lorraine, Laboratoire Réactions et Génie des Procédés (LRGP, UMR 7274 CNRS-UL), équipe Bioprocédés-Biomolécules, E.N.S.A.I.A., 2, avenue de la forêt de Hayes, 54 500 Vandœuvre-lès-Nancy</wicri:regionArea></affiliation></author><author><name sortKey="Girardet, Jean Michel" sort="Girardet, Jean Michel" uniqKey="Girardet J" first="Jean-Michel" last="Girardet">Jean-Michel Girardet</name><affiliation wicri:level="1"><nlm:affiliation>Université de Lorraine, UR AFPA (Unité de Recherche Animal et Fonctionnalités des Produits Animaux), équipe PB2P (Protéolyse & Biofonctionnalités des Protéines et des Peptides), Vandœuvre-lès-Nancy F-54506, France; INRA, UR AFPA Unité Sous Contrat 340, Vandœuvre-lès-Nancy F-54506, France.</nlm:affiliation><country xml:lang="fr">France</country><wicri:regionArea>Université de Lorraine, UR AFPA (Unité de Recherche Animal et Fonctionnalités des Produits Animaux), équipe PB2P (Protéolyse & Biofonctionnalités des Protéines et des Peptides), Vandœuvre-lès-Nancy F-54506, France; INRA, UR AFPA Unité Sous Contrat 340, Vandœuvre-lès-Nancy F-54506</wicri:regionArea></affiliation></author></titleStmt><publicationStmt><idno type="wicri:source">PubMed</idno><date when="2015">2015</date><idno type="doi">10.1016/j.foodchem.2015.02.147</idno><idno type="RBID">pubmed:25863620</idno><idno type="pmid">25863620</idno><idno type="wicri:Area/PubMed/Corpus">000023</idno><idno type="wicri:explorRef" wicri:stream="PubMed" wicri:step="Corpus" wicri:corpus="PubMed">000023</idno><idno type="wicri:Area/PubMed/Curation">000023</idno><idno type="wicri:explorRef" wicri:stream="PubMed" wicri:step="Curation">000023</idno></publicationStmt><sourceDesc><biblStruct><analytic><title xml:lang="en">Determination of reducing power and metal chelating ability of antioxidant peptides: revisited methods.</title><author><name sortKey="Canabady Rochelle, Laetitia L S" sort="Canabady Rochelle, Laetitia L S" uniqKey="Canabady Rochelle L" first="Laetitia L S" last="Canabady-Rochelle">Laetitia L S. 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After revision, it was then possible to determine an AERC indice (Ascorbate Equivalent Reducing Capacity) and a CECC (Carnosine Equivalent Chelating Capacity) or EECC (EDTA Equivalent Chelating Capacity) indice according to the standard chosen, by analogy to the TEAC indice (Trolox Equivalent Antioxidant Capacity) already used in many reported works to determine the free radical scavenging activity. Thus, the determination of these relative indices enables the comparison of antioxidative capacities obtained in various studies. The adaptation of these two tests to micro-scales and the calculation of AERC, EECC and CECC were performed on model peptides.</AbstractText><CopyrightInformation>Copyright © 2015 Elsevier Ltd. 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