Serveur d'exploration sur la glutarédoxine - Exploration (Accueil)

Index « Keywords » - entrée « Kinetics (MeSH) »
Attention, ce site est en cours de développement !
Attention, site généré par des moyens informatiques à partir de corpus bruts.
Les informations ne sont donc pas validées.
Killer Factors, Yeast (MeSH) < Kinetics (MeSH) < Klebsiella Infections (microbiology)  Facettes :

List of bibliographic references indexed by Kinetics (MeSH)

Number of relevant bibliographic references: 163.
[0-20] [0 - 20][0 - 50][20-40]
Ident.Authors (with country if any)Title
000027 (2020) Linda Liedgens [Allemagne] ; Jannik Zimmermann [Allemagne] ; Lucas W Schenbach [Allemagne] ; Fabian Geissel [Allemagne] ; Hugo Laporte [Allemagne] ; Holger Gohlke [Allemagne] ; Bruce Morgan [Allemagne] ; Marcel Deponte [Allemagne]Quantitative assessment of the determinant structural differences between redox-active and inactive glutaredoxins.
000150 (2019) Deepika Das [États-Unis] ; Shachin Patra [États-Unis] ; Jennifer Bridwell-Rabb [États-Unis] ; David P. Barondeau [États-Unis]Mechanism of frataxin "bypass" in human iron-sulfur cluster biosynthesis with implications for Friedreich's ataxia.
000152 (2019) Bruno Manta [Uruguay] ; Matías N. Möller ; Mariana Bonilla [Uruguay] ; Matías Deambrosi [Uruguay] ; Karin Grunberg [Uruguay] ; Massimo Bellanda [Italie] ; Marcelo A. Comini [Uruguay] ; Gerardo Ferrer-Sueta [Uruguay]Kinetic studies reveal a key role of a redox-active glutaredoxin in the evolution of the thiol-redox metabolism of trypanosomatid parasites.
000154 (2019) Ram B. Khattri [États-Unis] ; Daniel L. Morris [États-Unis] ; Stephanie M. Bilinovich [États-Unis] ; Erendra Manandhar [États-Unis] ; Kahlilah R. Napper [États-Unis] ; Jacob W. Sweet [États-Unis] ; David A. Modarelli [États-Unis] ; Thomas C. Leeper [États-Unis]Identifying Ortholog Selective Fragment Molecules for Bacterial Glutaredoxins by NMR and Affinity Enhancement by Modification with an Acrylamide Warhead.
000160 (2019) Mirko Zaffagnini [Italie] ; Christophe H. Marchand [France] ; Marco Malferrari [Italie] ; Samuel Murail [France] ; Sara Bonacchi [Italie] ; Damiano Genovese [Italie] ; Marco Montalti [Italie] ; Giovanni Venturoli [Italie] ; Giuseppe Falini [Italie] ; Marc Baaden [France] ; Stéphane D. Lemaire [France] ; Simona Fermani [Italie] ; Paolo Trost [Italie]Glutathionylation primes soluble glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase for late collapse into insoluble aggregates.
000186 (2019) Gabriela Nava [Mexique] ; Gerardo Maldonado [Mexique] ; Agustin Plancarte [Mexique]Cloning, expression, purification, and kinetic characterization of mitochondrial thioredoxin (TsTrx2), cytosolic thioredoxin (TsTrx1), and glutaredoxin (TsGrx1) from Taenia solium.
000284 (2018) Angela-Nadia Albetel [États-Unis] ; Caryn E. Outten [États-Unis]Characterization of Glutaredoxin Fe-S Cluster-Binding Interactions Using Circular Dichroism Spectroscopy.
000314 (2017) Sambuddha Sen [États-Unis] ; J A Cowan [États-Unis]Role of protein-glutathione contacts in defining glutaredoxin-3 [2Fe-2S] cluster chirality, ligand exchange and transfer chemistry.
000336 (2017) Olga Gorelenkova Miller [États-Unis] ; Kyle S. Cole [États-Unis] ; Corey C. Emerson [États-Unis] ; Dharmaraja Allimuthu [États-Unis] ; Marcin Golczak [États-Unis] ; Phoebe L. Stewart [États-Unis] ; Eranthie Weerapana [États-Unis] ; Drew J. Adams [États-Unis] ; John J. Mieyal [États-Unis]Novel chloroacetamido compound CWR-J02 is an anti-inflammatory glutaredoxin-1 inhibitor.
000348 (2017) Jack D. Stopa [États-Unis] ; Katherine M. Baker [États-Unis] ; Steven P. Grover [États-Unis] ; Robert Flaumenhaft [États-Unis] ; Bruce Furie [États-Unis]Kinetic-based trapping by intervening sequence variants of the active sites of protein-disulfide isomerase identifies platelet protein substrates.
000353 (2017) Flavien Zannini [France] ; Jérémy Couturier [France] ; Olivier Keech [Suède] ; Nicolas Rouhier [France]In Vitro Alkylation Methods for Assessing the Protein Redox State.
000362 (2017) Patricia Begas [Allemagne] ; Linda Liedgens [Allemagne] ; Anna Moseler [Allemagne] ; Andreas J. Meyer [Allemagne] ; Marcel Deponte [Allemagne]Glutaredoxin catalysis requires two distinct glutathione interaction sites.
000395 (2017) Agustín Plancarte [Mexique] ; Gabriela Nava [Mexique] ; Javier A. Munguía [Mexique]A new thioredoxin reductase with additional glutathione reductase activity in Haemonchus contortus.
000430 (2016) James N. Vranish [États-Unis] ; Deepika Das [États-Unis] ; David P. Barondeau [États-Unis]Real-Time Kinetic Probes Support Monothiol Glutaredoxins As Intermediate Carriers in Fe-S Cluster Biosynthetic Pathways.
000467 (2016) Christine Wachnowsky [États-Unis] ; Insiya Fidai [États-Unis] ; James A. Cowan [États-Unis]Cytosolic iron-sulfur cluster transfer-a proposed kinetic pathway for reconstitution of glutaredoxin 3.
000502 (2015) Lefentse N. Mashamaite [Afrique du Sud] ; Johann M. Rohwer [Afrique du Sud] ; Ché S. Pillay [Afrique du Sud]The glutaredoxin mono- and di-thiol mechanisms for deglutathionylation are functionally equivalent: implications for redox systems biology.
000516 (2015) Benjaminas Valiauga [Lituanie] ; Nicolas Rouhier [France] ; Jean-Pierre Jacquot [France] ; Narimantas Nas [Lituanie]Quinone- and nitroreductase reactions of Thermotoga maritima thioredoxin reductase.
000536 (2015) Moon-Jung Kim [Corée du Sud] ; Jaeho Jeong [Corée du Sud] ; Jihye Jeong [Corée du Sud] ; Kwang Yeon Hwang [Corée du Sud] ; Kong-Joo Lee [Corée du Sud] ; Hwa-Young Kim [Corée du Sud]Mechanism of 1-Cys type methionine sulfoxide reductase A regeneration by glutaredoxin.
000539 (2015) Kerstin Kojer [Allemagne] ; Valentina Peleh [Allemagne] ; Gaetano Calabrese [Allemagne] ; Johannes M. Herrmann [Allemagne] ; Jan Riemer [Allemagne]Kinetic control by limiting glutaredoxin amounts enables thiol oxidation in the reducing mitochondrial intermembrane space.
000555 (2015) James N. Vranish [États-Unis] ; William K. Russell ; Lusa E. Yu ; Rachael M. Cox ; David H. Russell ; David P. BarondeauFluorescent probes for tracking the transfer of iron-sulfur cluster and other metal cofactors in biosynthetic reaction pathways.
000573 (2015) Constantine Chrysostomou [États-Unis] ; Erik M. Quandt [États-Unis] ; Nicholas M. Marshall [États-Unis] ; Everett Stone [États-Unis] ; George Georgiou [États-Unis]An alternate pathway of arsenate resistance in E. coli mediated by the glutathione S-transferase GstB.

Pour manipuler ce document sous Unix (Dilib)

EXPLOR_STEP=$WICRI_ROOT/Bois/explor/GlutaredoxinV1/Data/Main/Exploration
HfdIndexSelect -h $EXPLOR_AREA/Data/Main/Exploration/KwdEn.i -k "Kinetics (MeSH)" 
HfdIndexSelect -h $EXPLOR_AREA/Data/Main/Exploration/KwdEn.i  \
                -Sk "Kinetics (MeSH)" \
         | HfdSelect -Kh $EXPLOR_AREA/Data/Main/Exploration/biblio.hfd 

Pour mettre un lien sur cette page dans le réseau Wicri

{{Explor lien
   |wiki=    Bois
   |area=    GlutaredoxinV1
   |flux=    Main
   |étape=   Exploration
   |type=    indexItem
   |index=    KwdEn.i
   |clé=    Kinetics (MeSH)
}}

Wicri

This area was generated with Dilib version V0.6.37.
Data generation: Wed Nov 18 15:13:42 2020. Site generation: Wed Nov 18 15:16:12 2020