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List of bibliographic references indexed by proteases

Number of relevant bibliographic references: 38.
[0-20] [0 - 20][0 - 38][20-37][20-40]
Ident.Authors (with country if any)Title
000B02 (2019) Paul P. Geurink [Pays-Bas] ; Gerbrand J. Van Der Heden Van Noort [Pays-Bas] ; Monique P C. Mulder [Pays-Bas] ; Robert C M. Knaap [Pays-Bas] ; Marjolein Kikkert [Pays-Bas] ; Huib Ovaa [Pays-Bas]Profiling DUBs and Ubl-specific proteases with activity-based probes.
000C32 (2018) Liangzhong Lim [Singapour] ; Garvita Gupta [Singapour] ; Amrita Roy [Singapour] ; Jian Kang [Singapour] ; Shagun Srivastava [Singapour] ; Jiahai Shi ; Jianxing Song [Singapour]Structurally- and dynamically-driven allostery of the chymotrypsin-like proteases of SARS, Dengue and Zika viruses
000C50 (2018) Priming Time: How Cellular Proteases Arm Coronavirus Spike Proteins
000C63 (2018) Membrane-Anchored Serine Proteases: Host Cell Factors in Proteolytic Activation of Viral Glycoproteins
000C66 (2018) Yuan Zheng [États-Unis] ; Jian Shang [États-Unis] ; Yang Yang [États-Unis] ; Chang Liu [États-Unis] ; Yushun Wan [États-Unis] ; Qibin Geng [États-Unis] ; Michelle Wang [États-Unis] ; Ralph Baric [États-Unis] ; Fang Li [États-Unis]Lysosomal Proteases Are a Determinant of Coronavirus Tropism
000C90 (2018) Min-Han Lin [Taïwan] ; David C. Moses [Taïwan] ; Chih-Hua Hsieh [Taïwan] ; Shu-Chun Cheng [Taïwan] ; Yau-Hung Chen [Taïwan] ; Chiao-Yin Sun [Taïwan] ; Chi-Yuan Chou [Taïwan]Disulfiram can inhibit MERS and SARS coronavirus papain-like proteases via different modes.
000D45 (2017) Woo-Jin Shin [États-Unis] ; Baik Lin Seong [Corée du Sud]Type II transmembrane serine proteases as potential target for anti-influenza drug discovery.
000D67 (2017) Courtney M. Daczkowski [États-Unis] ; John V. Dzimianski [États-Unis] ; Jozlyn R. Clasman [États-Unis] ; Octavia Goodwin [États-Unis] ; Andrew D. Mesecar [États-Unis] ; Scott D. Pegan [États-Unis]Structural Insights into the Interaction of Coronavirus Papain-Like Proteases and Interferon-Stimulated Gene Product 15 from Different Species.
000F54 (2016) Haofeng Wang ; Song Xue ; Haitao Yang ; Cheng ChenRecent progress in the discovery of inhibitors targeting coronavirus proteases
001071 (2016) Ji-Young Park [Corée du Sud] ; Jin-A Ko [Corée du Sud] ; Dae Wook Kim ; Young Min Kim [Corée du Sud] ; Hyung-Jun Kwon [Corée du Sud] ; Hyung Jae Jeong [Corée du Sud] ; Cha Young Kim [Corée du Sud] ; Ki Hun Park ; Woo Song Lee [Corée du Sud] ; Young Bae Ryu [Corée du Sud]Chalcones isolated from Angelica keiskei inhibit cysteine proteases of SARS-CoV.
001147 (2016) Olli H. Laitinen [Finlande] ; Emma Svedin [Suède] ; Sebastian Kapell [Suède] ; Anssi Nurminen [Finlande] ; Vesa P. Hytönen [Finlande] ; Malin Flodström-Tullberg [Finlande, Suède]Enteroviral proteases: structure, host interactions and pathogenicity
001530 (2014) Yahira M. Báez-Santos [États-Unis] ; Scott J. Barraza ; Michael W. Wilson ; Michael P. Agius ; Anna M. Mielech ; Nicole M. Davis ; Susan C. Baker ; Scott D. Larsen ; Andrew D. MesecarX-ray structural and biological evaluation of a series of potent and highly selective inhibitors of human coronavirus papain-like proteases.
001594 (2014) C P Chuck [Hong Kong] ; Z H Ke [Hong Kong] ; C. Chen [Hong Kong] ; D C C. Wan [Hong Kong] ; H F Chow [Hong Kong] ; K B Wong [Hong Kong]Profiling of substrate-specificity and rational design of broad-spectrum peptidomimetic inhibitors for main proteases of coronaviruses.
001612 (2014) Anna M. Mielech [États-Unis] ; Yafang Chen [États-Unis] ; Andrew D. Mesecar [États-Unis] ; Susan C. Baker [États-Unis]Nidovirus papain-like proteases: Multifunctional enzymes with protease, deubiquitinating and deISGylating activities
001643 (2014) Jean Kaoru Millet ; Gary R. WhittakerHost cell proteases: Critical determinants of coronavirus tropism and pathogenesis
001716 (2014) Xufang Deng [États-Unis] ; Sudhakar Agnihothram [États-Unis] ; Anna M. Mielech [États-Unis] ; Daniel B. Nichols [États-Unis] ; Michael W. Wilson [États-Unis] ; Sarah E. Stjohn [États-Unis] ; Scott D. Larsen [États-Unis] ; Andrew D. Mesecar [États-Unis] ; Deborah J. Lenschow [États-Unis] ; Ralph S. Baric [États-Unis] ; Susan C. Baker [États-Unis]A chimeric virus-mouse model system for evaluating the function and inhibition of papain-like proteases of emerging coronaviruses.
001904 (2013) Sivakoteswara Rao Mandadapu [États-Unis] ; Pathum M. Weerawarna ; Allan M. Prior ; Roxanne Adeline Z. Uy ; Sridhar Aravapalli ; Kevin R. Alliston ; Gerald H. Lushington ; Yunjeong Kim ; Duy H. Hua ; Kyeong-Ok Chang ; William C. GroutasMacrocyclic inhibitors of 3C and 3C-like proteases of picornavirus, norovirus, and coronavirus.
001974 (2013) Christopher C. Stobart ; Nicole R. Sexton ; Havisha Munjal ; Xiaotao Lu ; Katrina L. Molland ; Sakshi Tomar ; Andrew D. Mesecar ; Mark R. DenisonChimeric Exchange of Coronavirus nsp5 Proteases (3CLpro) Identifies Common and Divergent Regulatory Determinants of Protease Activity
001986 (2013) Andy Kilianski [États-Unis] ; Anna M. Mielech ; Xufang Deng ; Susan C. BakerAssessing activity and inhibition of Middle East respiratory syndrome coronavirus papain-like and 3C-like proteases using luciferase-based biosensors.
001C44 (2012) Ji-Young Park [Corée du Sud] ; Jang Hoon Kim ; Young Min Kim ; Hyung Jae Jeong ; Dae Wook Kim ; Ki Hun Park ; Hyung-Jun Kwon ; Su-Jin Park ; Woo Song Lee ; Young Bae RyuTanshinones as selective and slow-binding inhibitors for SARS-CoV cysteine proteases.
001D02 (2012) Stephanie Bertram [Allemagne] ; Adeline Heurich [Allemagne] ; Hayley Lavender [Royaume-Uni] ; Stefanie Gierer [Allemagne] ; Simon Danisch [Allemagne] ; Paula Perin [Allemagne] ; Jared M. Lucas [États-Unis] ; Peter S. Nelson [États-Unis] ; Stefan Pöhlmann [Allemagne] ; Elizabeth J. Soilleux [Royaume-Uni]Influenza and SARS-Coronavirus Activating Proteases TMPRSS2 and HAT Are Expressed at Multiple Sites in Human Respiratory and Gastrointestinal Tracts

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