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La maladie de Parkinson en France (serveur d'exploration) - Curation (PubMed)

Index « Auteurs » - entrée « Virginie Redeker »
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Virginie Lardeux < Virginie Redeker < Virginie Van Wymelbeke  Facettes :

List of bibliographic references

Number of relevant bibliographic references: 5.
Ident.Authors (with country if any)Title
000189 (2016) Amulya Nidhi Shrivastava [France] ; Virginie Redeker [France] ; Nicolas Fritz [Suède] ; Laura Pieri [France] ; Leandro G. Almeida [France] ; Maria Spolidoro [France] ; Thomas Liebmann [Suède] ; Luc Bousset [France] ; Marianne Renner [France] ; Clément Léna [France] ; Anita Aperia [Suède] ; Ronald Melki [France] ; Antoine Triller [France]Data in support of the identification of neuronal and astrocyte proteins interacting with extracellularly applied oligomeric and fibrillar α-synuclein assemblies by mass spectrometry.
000212 (2016) Laura Pieri [France] ; Philippe Chafey [France] ; Morgane Le Gall [France] ; Guilhem Clary [France] ; Ronald Melki [France] ; Virginie Redeker [France]Cellular response of human neuroblastoma cells to α-synuclein fibrils, the main constituent of Lewy bodies.
000278 (2015) Amulya Nidhi Shrivastava [France] ; Virginie Redeker [France] ; Nicolas Fritz [Suède] ; Laura Pieri [France] ; Leandro G. Almeida [France] ; Maria Spolidoro [France] ; Thomas Liebmann [Suède] ; Luc Bousset [France] ; Marianne Renner [France] ; Clément Léna [France] ; Anita Aperia [Suède] ; Ronald Melki [France] ; Antoine Triller [France]α-synuclein assemblies sequester neuronal α3-Na+/K+-ATPase and impair Na+ gradient.
000387 (2015) Catherine Nury [France] ; Virginie Redeker ; Sébastien Dautrey ; Anthony Romieu ; Guillaume Van Der Rest ; Pierre-Yves Renard ; Ronald Melki ; Julia Chamot-RookeA novel bio-orthogonal cross-linker for improved protein/protein interaction analysis.
000793 (2012) Virginie Redeker [France] ; Samantha Pemberton ; Willy Bienvenut ; Luc Bousset ; Ronald MelkiIdentification of protein interfaces between α-synuclein, the principal component of Lewy bodies in Parkinson disease, and the molecular chaperones human Hsc70 and the yeast Ssa1p.

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