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Serveur d'exploration MERS - Merge (Accueil)

Index « Auteurs » - entrée « Rolf Hilgenfeld »
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Rolf E. Streeck < Rolf Hilgenfeld < Rolf J. Craven  Facettes :

List of bibliographic references

Number of relevant bibliographic references: 14.
Ident.Authors (with country if any)Title
000C60 (2017) Jian Lei [Allemagne] ; Yuri Kusov [Allemagne] ; Rolf Hilgenfeld [Allemagne]Nsp3 of coronaviruses: Structures and functions of a large multi-domain protein
000F40 (2016) Yue Ma-Lauer [Allemagne] ; Javier Carbajo-Lozoya [Allemagne] ; Marco Y. Hein [Allemagne] ; Marcel A. Müller [Allemagne] ; Wen Deng [Allemagne] ; Jian Lei [Allemagne] ; Benjamin Meyer [Allemagne] ; Yuri Kusov [Allemagne] ; Brigitte Von Brunn [Allemagne] ; Dev Raj Bairad [Allemagne] ; Sabine Hünten [Allemagne] ; Christian Drosten [Allemagne] ; Heiko Hermeking [Allemagne] ; Heinrich Leonhardt [Allemagne] ; Matthias Mann [Allemagne] ; Rolf Hilgenfeld [Allemagne] ; Albrecht Von Brunn [Allemagne]p53 down-regulates SARS coronavirus replication and is targeted by the SARS-unique domain and PLpro via E3 ubiquitin ligase RCHY1.
001017 (2016) Jian Lei [Allemagne] ; Rolf Hilgenfeld [Allemagne]Structural and mutational analysis of the interaction between the Middle-East respiratory syndrome coronavirus (MERS-CoV) papain-like protease and human ubiquitin
001568 (2015) Alexander Schubert [Allemagne] ; Robert Wrase [Allemagne] ; Rolf Hilgenfeld [Allemagne] ; Guido Hansen [Allemagne]Structures of DegQ from Legionella pneumophila Define Distinct ON and OFF States.
001930 (2015) Yuri Kusov [Allemagne] ; Jinzhi Tan [Allemagne] ; Enrique Alvarez [Espagne] ; Luis Enjuanes [Espagne] ; Rolf Hilgenfeld [Allemagne]A G-quadruplex-binding macrodomain within the "SARS-unique domain" is essential for the activity of the SARS-coronavirus replication-transcription complex.
001C63 (2014) Rolf HilgenfeldFrom SARS to MERS: crystallographic studies on coronaviral proteases enable antiviral drug design
001D08 (2014) Jian Lei [Allemagne] ; Jeroen R. Mesters [Allemagne] ; Christian Drosten [Allemagne] ; Stefan Anemüller [Allemagne] ; Qingjun Ma [Allemagne] ; Rolf Hilgenfeld [Allemagne]Crystal structure of the papain-like protease of MERS coronavirus reveals unusual, potentially druggable active-site features
001D72 (2014) Ding Xiang Liu [Singapour] ; To Sing Fung [Singapour] ; Kelvin Kian-Long Chong [Singapour] ; Aditi Shukla [Allemagne] ; Rolf Hilgenfeld [Allemagne]Accessory proteins of SARS-CoV and other coronaviruses
001E71 (2014) JIAN LEI [Allemagne] ; Jeroen R. Mesters [Allemagne] ; Christian Drosten [Allemagne] ; Stefan Anemüller [Allemagne] ; QINGJUN MA [Allemagne] ; Rolf Hilgenfeld [Allemagne]Crystal structure of the papain-like protease of MERS coronavirus reveals unusual, potentially druggable active-site features
001E77 (2014) DING XIANG LIU [Singapour] ; TO SING FUNG [Singapour] ; Kelvin Kian-Long Chong [Singapour] ; Aditi Shukla [Allemagne] ; Rolf Hilgenfeld [Allemagne]Accessory proteins of SARS-CoV and other coronaviruses
002010 (2013) Rolf Hilgenfeld [Allemagne] ; Malik Peiris [République populaire de Chine]From SARS to MERS: 10 years of research on highly pathogenic human coronaviruses
002076 (2013) Guido Hansen [Allemagne] ; Rolf HilgenfeldArchitecture and regulation of HtrA-family proteins involved in protein quality control and stress response.
002210 (2013) Rolf Hilgenfeld [Allemagne] ; Malik Peiris [Hong Kong]From SARS to MERS: 10 years of research on highly pathogenic human coronaviruses
002447 (2011) Robert Wrase [Allemagne] ; Hannah Scott ; Rolf Hilgenfeld ; Guido HansenThe Legionella HtrA homologue DegQ is a self-compartmentizing protease that forms large 12-meric assemblies.

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