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List of bibliographic references indexed by papain

Number of relevant bibliographic references: 27.
[0-20] [0 - 20][0 - 27][20-26][20-40]
Ident.Authors (with country if any)Title
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000855 (2018) Hsu-Feng Chu [Taïwan] ; Chiao-Che Chen [Taïwan] ; David C. Moses [Taïwan] ; Yau-Hung Chen [Taïwan] ; Chao-Hsiung Lin [Taïwan] ; Ying-Chieh Tsai [Taïwan] ; Chi-Yuan Chou [Taïwan]Porcine epidemic diarrhea virus papain-like protease 2 can be noncompetitively inhibited by 6-thioguanine
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000B69 (2017) Mahmoud Kandeel ; Abdallah AltaherSynonymous and Biased Codon Usage by MERS CoV Papain-Like and 3CL-Proteases.
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000B77 (2017) Courtney M. Daczkowski [États-Unis] ; John V. Dzimianski [États-Unis] ; Jozlyn R. Clasman [États-Unis] ; Octavia Goodwin [États-Unis] ; Andrew D. Mesecar [États-Unis] ; Scott D. Pegan [États-Unis]Structural Insights into the Interaction of Coronavirus Papain-Like Proteases and Interferon-Stimulated Gene Product 15 from Different Species
000D07 (2017) Ajamaluddin Malik [Arabie saoudite] ; Mohammad A. Alsenaidy [Arabie saoudite]MERS‐CoV papain-like protease (PLpro): expression, purification, and spectroscopic/thermodynamic characterization
000E24 (2017) Min-Han Lin [Taïwan] ; David C. Moses [Taïwan] ; Chih-Hua Hsieh [Taïwan] ; Shu-Chun Cheng [Taïwan] ; Yau-Hung Chen [Taïwan] ; Chiao-Yin Sun [Taïwan] ; Chi-Yuan Chou [Taïwan]Disulfiram can inhibit MERS and SARS coronavirus papain-like proteases via different modes
001014 (2016) Jian Lei [Allemagne] ; Rolf Hilgenfeld [Allemagne]Structural and mutational analysis of the interaction between the Middle-East respiratory syndrome coronavirus (MERS-CoV) papain-like protease and human ubiquitin
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001740 (2015) Hyun Lee [États-Unis] ; Hao Lei [États-Unis] ; Bernard X0a D. Santarsiero [États-Unis] ; Joseph X0a L. Gatuz [États-Unis] ; Shuyi Cao [États-Unis] ; Amy J. Rice [États-Unis] ; Kavankumar Patel [États-Unis] ; Michael Z. Szypulinski [États-Unis] ; Isabel Ojeda ; Arun K. Ghosh [États-Unis] ; Michael E. Johnson [États-Unis]Inhibitor Recognition Specificity of MERS-CoV Papain-like Protease May Differ from That of SARS-CoV
001A47 (2014) Kai-Wen Cheng [Taïwan] ; Shu-Chun Cheng [Taïwan] ; Wei-Yi Chen [Taïwan] ; Min-Han Lin [Taïwan] ; Shang-Ju Chuang [Taïwan] ; I-Hsin Cheng [Taïwan] ; Chiao-Yin Sun [Taïwan] ; Chi-Yuan Chou [Taïwan]Thiopurine analogs and mycophenolic acid synergistically inhibit the papain-like protease of Middle East respiratory syndrome coronavirus
001A56 (2014) Yahira M. Báez-Santos ; Sarah E. St. John ; Andrew D. MesecarThe SARS-coronavirus papain-like protease: Structure, function and inhibition by designed antiviral compounds
001A75 (2014) Min-Han Lin [Taïwan] ; Shang-Ju Chuang [Taïwan] ; Chiao-Che Chen [Taïwan] ; Shu-Chun Cheng [Taïwan] ; Kai-Wen Cheng [Taïwan] ; Chao-Hsiung Lin [Taïwan] ; Chiao-Yin Sun [Taïwan] ; Chi-Yuan Chou [Taïwan]Structural and functional characterization of MERS coronavirus papain-like protease
001A76 (2014) Kiira Ratia [États-Unis] ; Andrew Kilianski [États-Unis] ; Yahira M. Baez-Santos [États-Unis] ; Susan C. Baker [États-Unis] ; Andrew Mesecar [États-Unis]Structural Basis for the Ubiquitin-Linkage Specificity and deISGylating Activity of SARS-CoV Papain-Like Protease
001B14 (2014) Xingxing Yang [République populaire de Chine] ; Xiaojuan Chen [République populaire de Chine] ; Guangxing Bian [République populaire de Chine] ; Jian Tu [Australie] ; Yaling Xing [République populaire de Chine] ; Yayun Wang [République populaire de Chine] ; Zhongbin Chen [République populaire de Chine]Proteolytic processing, deubiquitinase and interferon antagonist activities of Middle East respiratory syndrome coronavirus papain-like protease.
001B31 (2014) Anna M. Mielech [États-Unis] ; Yafang Chen [États-Unis] ; Andrew D. Mesecar [États-Unis] ; Susan C. Baker [États-Unis]Nidovirus papain-like proteases: multifunctional enzymes with protease, deubiquitinating and deISGylating activities.
001C94 (2014) Jian Lei [Allemagne] ; Jeroen R. Mesters [Allemagne] ; Christian Drosten [Allemagne] ; Stefan Anemüller [Allemagne] ; Qingjun Ma [Allemagne] ; Rolf Hilgenfeld [Allemagne]Crystal structure of the papain-like protease of MERS coronavirus reveals unusual, potentially druggable active-site features
001C97 (2014) Ben A. Bailey-Elkin ; Robert C. M. Knaap ; Garrett G. Johnson ; Tim J. Dalebout ; Dennis K. Ninaber ; Puck B. Van Kasteren ; Peter J. Bredenbeek ; Eric J. Snijder ; Marjolein Kikkert ; Brian L. MarkCrystal Structure of the Middle East Respiratory Syndrome Coronavirus (MERS-CoV) Papain-like Protease Bound to Ubiquitin Facilitates Targeted Disruption of Deubiquitinating Activity to Demonstrate Its Role in Innate Immune Suppression*

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