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Isolierung und Strukturaufklärung eines hämolytisch wirkenden Polypeptides aus dem Abwehrsekret europäischer Unken

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Isolierung und Strukturaufklärung eines hämolytisch wirkenden Polypeptides aus dem Abwehrsekret europäischer Unken

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Monatshefte für Chemie / Chemical Monthly [ 0026-9247 ] ; 1970-01-01.

RBID : ISTEX:0E55D21B6ADA91854665C79712D2E3ACBE151D03

Abstract

Zusammenfassung: Ein aus 24 Aminosäuren bestehendes Polypeptid wurde aus dem Abwehrsekret europäischer Unken isoliert. Abbauversuche machen folgende Primärstruktur wahrscheinlich: H2N—Gly—Ile—Gly—Ala—Leu—Ser—Ala—Lys—Gly—Ala—Leu—Lys—Gly—Leu—Ala—Lys—Gly—Leu—Ala—GluX—His—Phe—Ala—Asp(NH2)2. Das Polypeptid (“Bombinin”) wird durch die proteolytischen Enzyme des Unkengiftes rasch abgebaut. Es wirkt hämolytisch und zeigt gewisse strukturelle Analogien zu Melittin.

Abstract: A tetracosapeptide has been isolated from the defensive secretion of European unks. The following primary structure is proposed: H2N—Gly—Ile—Gly—Ala—Leu—Ser—Ala—Lys—Gly—Ala—Leu—Lys—Gly—Leu—Ala—Lys—Gly—Leu—Ala—GluX—His—Phe—Ala—Asp(NH2)2. The polypeptide (bombinin) is quickly hydrolyzed by the proteolytic enzymes of the “unk” toxin. Bombinin shows hemolytic activity. Its structure resembles somewhat that of melittin.

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https://api.istex.fr/ark:/67375/1BB-85MRV4FM-X/fulltext.pdf

DOI: 10.1007/BF00907538

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Isolierung und Strukturaufklärung eines hämolytisch wirkenden Polypeptides aus dem Abwehrsekret europäischer Unken

Isolierung und Strukturaufklärung eines hämolytisch wirkenden Polypeptides aus dem Abwehrsekret europäischer Unken

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