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Protein Structure, Tertiary < Protein Subunits < Protein Synthesis Inhibitors  Facettes :

List of bibliographic references

Number of relevant bibliographic references: 12.
Ident.Authors (with country if any)Title
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001A64 (2014) Marcelo D. Carattino [États-Unis] ; Gunhild M. Mueller [États-Unis] ; Lawrence G. Palmer [États-Unis] ; Gustavo Frindt [États-Unis] ; Anna C. Rued [États-Unis] ; Rebecca P. Hughey [États-Unis] ; Thomas R. Kleyman [États-Unis]Prostasin interacts with the epithelial Na+ channel and facilitates cleavage of the γ-subunit by a second protease.
002121 (2014) Vasyl Bondarenko [États-Unis] ; Katarzyna M. Targowska-Duda ; Krzysztof Jozwiak ; Pei Tang ; Hugo R. AriasMolecular interactions between mecamylamine enantiomers and the transmembrane domain of the human α4β2 nicotinic receptor.
002251 (2014) Grant D. Schauer [États-Unis] ; Kelly D. Huber [États-Unis] ; Sanford H. Leuba [États-Unis] ; Nicolas Sluis-Cremer [États-Unis]Mechanism of allosteric inhibition of HIV-1 reverse transcriptase revealed by single-molecule and ensemble fluorescence.
002C25 (2014) Sangeetha V. Iyer [États-Unis] ; Dave Chandra ; Gregg E. HomanicsGABAA-R α4 subunits are required for the low dose locomotor stimulatory effect of alphaxalone, but not for several other behavioral responses to alphaxalone, etomidate or propofol.
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003396 (2014) Jingxin Chen [États-Unis] ; Thomas R. Kleyman ; Shaohu ShengDeletion of α-subunit exon 11 of the epithelial Na+ channel reveals a regulatory module.
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003448 (2014) Anindit Mukherjee ; Gunhild M. Mueller ; Carol L. Kinlough ; Nan Sheng ; Zhijian Wang ; S Atif Mustafa ; Ossama B. Kashlan ; Thomas R. Kleyman [États-Unis] ; Rebecca P. Hughey [États-Unis]Cysteine palmitoylation of the γ subunit has a dominant role in modulating activity of the epithelial sodium channel.
003469 (2014) Zhenyu Liu [États-Unis] ; Agnieszka Szarecka [États-Unis] ; Michael Yonkunas [États-Unis] ; Kirill Speranskiy [États-Unis] ; Maria Kurnikova [États-Unis] ; Michael Cascio [États-Unis]Crosslinking constraints and computational models as complementary tools in modeling the extracellular domain of the glycine receptor.
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